Lo scheletro di un polipeptide non assume una struttura tridimensionale a caso ma gli amminoacidi che lo compongono si dispongono in maniera regolare dando luogo alla formazione della struttura secondaria.
La struttura secondaria è costituita da eliche α, foglietti β e curve β.
eliche α: la più comune elica polipeptidica è l’elica α, che consiste in uno scheletro polipeptidico con uno stretto avvitamento, dal quale si protendono lateralmente le catene laterali degli amminoacidi che la compongono, affinchè questi non interferiscano stericamente tra loro. Svariate proteine contengono le eliche α, tra cui le cheratine, la cui struttura è quasi completamente composta da eliche α che conferiscono a questa particolare famiglia la loro peculiare rigidità e resistenza. Anche le proteine globulari, come la mio globina, sono costituite per l’80% da eliche α, ma queste proteine sono più flessibili. Le eliche α sono stabilizzate da legami a idrogeno che si formano tra l’ossigeno del gruppo carbonilico di un amminoacido e il gruppo -NH del legame peptidico di un altro residuo posto a 3-4 posizioni di distanza.Tutti i legami peptidici escluso il primo e il secondo sono tenuti insieme da legami a idrogeno. Ogni passo dell’elica contiene 3,6 amminoacidi per cui è facile che durante il ripiegamento gli amminoacidi situati a 3-4 posizioni di distanza si trovino ravvicinati e possano interagire tra loro. Ci sono amminoacidi che possono interrompere l’elica α e tra questi abbiamo la prolina che con il suo anello pentaciclico spesso non riesce a trovare uno spazio adeguato all’interno dell’elica. Altri amminoacidi che ne causano l’interruzione sono glutammato, aspartato, istidina, arginina e lisina, se numerosi, perchè a causa della loro carica elettrica possono creare legami a idrogeno o esercitare repulsioni elettrostatiche. Anche gli amminoacidi con catene laterali molto lunghe, se presenti in grande numero possono interrompere l’elica. Infine l’elica può essere interrotta da valina e isoleucina, che ramificano in presenza di un carbonioβ ( primo atomo di carbonio della catena laterale contiguo al carbonio α).
foglietti β: il foglietto β è una struttura secondaria in cui tutti i componenti di un legame polipeptidico formano legami a idrogeno. La loro superficie è pieghettata e diversamente dalle eliche alfa possono essere costituiti da una o più catene polipeptidiche (filamenti β) o da frammenti di catene polipeptidiche. I legami a idrogeno dei foglietti β sono perpendicolari al polipeptide. I filamenti possono disporsi con andamento parallelo (quando le estremità N sono allineate tra loro, così come le estremità C) o antiparallelo (quando le estremità N sono intervallate dalle estremità C). Quando i legami a idrogeno si formano tra due differenti catene sono detti intercatenari. Talvolta però il foglietto beta è costituito da una sola catena ripiegata su se stessa. In questo caso i legami a idrogeno sono intracaternari.
curve β: Dette anche ripiegamenti stretti, invertono la direzione di una catena polipeptidica e contribuiscono alla formazione della struttura globulare compatta. Si trovano solitamente sulla superficie esterna della proteina collegando tratti di foglietti β antiparalleli. Sono generalmente composte da 4 amminoacidi, uno dei quali è spesso la prolina, che produce ripiegamenti a gomito nella catena polipeptidica. Un’altro amminoacido frequente in queste formazioni è la glicina (amminoacido con la più piccola catena laterale). Le curve sono stabilizzate da legami a idrogeno e legami ionici.
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